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En la glucólisis, ¿cuál es la fuente del electrón que convierte NAD + en NADH en lugar de NADH +?

En la glucólisis, ¿cuál es la fuente del electrón que convierte NAD + en NADH en lugar de NADH +?



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Miré la fórmula de la reacción de glucólisis. La reacción general parece equilibrada, sin embargo, no veo nada en el lado izquierdo de la ecuación que proporcione el electrón para convertir NAD + en NADH. ¿De dónde viene ese electrón?


Metabolismo de carbohidratos para el MCAT: todo lo que necesita saber

(Nota: esta guía es parte de nuestra serie de bioquímica MCAT.)

Parte 1: Introducción

Parte 2: digestión de carbohidratos

a) Desglose enzimático

b) Regulación pancreática

c) Glucogénesis y glucogenólisis

Parte 3: Glucólisis y fermentación.

a) Glucólisis

b) Fermentación del ácido láctico

c) Gluconeogénesis

Parte 4: Oxidación de piruvato y ciclo de TCA

a) Estructura mitocondrial

b) Oxidación de piruvato

c) El ciclo del ácido cítrico

Parte 5: Cadena de transporte de electrones y fosforilación oxidativa.

a) La cadena de transporte de electrones

b) El gradiente electroquímico

c) Fosforilación oxidativa

Parte 6: Vía de las pentosas fosfato

Parte 7: Términos de alto rendimiento

Parte 8: Preguntas y respuestas basadas en pasajes

Parte 9: Preguntas y respuestas independientes


Control de vías catabólicas

Las vías catabólicas están controladas por enzimas, proteínas, transportadores de electrones y bombas que aseguran que las reacciones restantes puedan continuar.

Objetivos de aprendizaje

Explicar cómo se controlan las vías catabólicas.

Conclusiones clave

Puntos clave

  • La glucólisis, el ciclo del ácido cítrico y la cadena de transporte de electrones son vías catabólicas que producen reacciones irreversibles.
  • El control de la glucólisis comienza con la hexoquinasa, que cataliza la fosforilación de la glucosa, su producto es glucosa-6-fosfato, que se acumula cuando se inhibe la fosfofructoquinasa.
  • El ciclo del ácido cítrico se controla a través de las enzimas que descomponen las reacciones que producen las dos primeras moléculas de NADH.
  • La tasa de transporte de electrones a través de la cadena de transporte de electrones se ve afectada por los niveles de ADP y ATP, mientras que las enzimas específicas de la cadena de transporte de electrones no se ven afectadas por la inhibición por retroalimentación.

Términos clave

  • fosfofructoquinasa: cualquiera de un grupo de enzimas quinasas que convierten fosfatos de fructosa en bifosfato
  • glucólisis: la vía metabólica celular del azúcar simple glucosa para producir ácido pirúvico y ATP como fuente de energía.
  • quinasa: cualquiera de un grupo de enzimas que transfiere grupos fosfato de moléculas donantes de alta energía, como ATP, a moléculas diana específicas (sustratos), el proceso se denomina fosforilación.

Control de vías catabólicas

Las enzimas, las proteínas, los transportadores de electrones y las bombas que intervienen en la glucólisis, el ciclo del ácido cítrico y la cadena de transporte de electrones tienden a catalizar reacciones no reversibles. En otras palabras, si tiene lugar la reacción inicial, la vía se compromete a continuar con las reacciones restantes. La liberación de una actividad enzimática particular depende de las necesidades energéticas de la célula (como se refleja en los niveles de ATP, ADP y AMP).

Glucólisis

El control de la glucólisis comienza con la primera enzima de la vía, la hexoquinasa. Esta enzima cataliza la fosforilación de la glucosa, lo que ayuda a preparar el compuesto para la escisión en un paso posterior. La presencia del fosfato cargado negativamente en la molécula también evita que el azúcar salga de la célula. Cuando se inhibe la hexoquinasa, la glucosa se difunde fuera de la célula y no se convierte en un sustrato para las vías respiratorias en ese tejido. El producto de la reacción de la hexoquinasa es la glucosa-6-fosfato, que se acumula cuando se inhibe una enzima posterior, la fosfofructoquinasa.

Glucólisis: La vía de la glucólisis se regula principalmente en los tres pasos enzimáticos clave (1, 2 y 7) como se indica. Tenga en cuenta que los dos primeros pasos que están regulados ocurren temprano en la vía e implican la hidrólisis de ATP.

La fosfofructoquinasa es la principal enzima controlada en la glucólisis. Los niveles altos de ATP, citrato o un pH más bajo y ácido disminuyen la actividad de la enzima. Puede ocurrir un aumento en la concentración de citrato debido a un bloqueo en el ciclo del ácido cítrico. La fermentación, con su producción de ácidos orgánicos como el ácido láctico, con frecuencia explica el aumento de la acidez en una célula; sin embargo, los productos de la fermentación no suelen acumularse en las células.

El último paso de la glucólisis es catalizado por la piruvato quinasa. El piruvato producido puede proceder a ser catabolizado o convertido en el aminoácido alanina. Si no se necesita más energía y hay un suministro adecuado de alanina, la enzima se inhibe. La actividad de la enzima aumenta cuando aumentan los niveles de fructosa-1,6-bisfosfato. (Recuerde que la fructosa-1,6-bisfosfato es un intermedio en la primera mitad de la glucólisis). La regulación de la piruvato quinasa implica la fosforilación, lo que da como resultado una enzima menos activa. La desfosforilación por una fosfatasa lo reactiva. La piruvato quinasa también está regulada por ATP (un efecto alostérico negativo).

Si se necesita más energía, más piruvato se convertirá en acetil CoA a través de la acción de la piruvato deshidrogenasa. Si se acumulan grupos acetilo o NADH, hay menos necesidad de reacción y la velocidad disminuye. La piruvato deshidrogenasa también está regulada por fosforilación: una quinasa la fosforila para formar una enzima inactiva y una fosfatasa la reactiva. La quinasa y la fosfatasa también están reguladas.

Ciclo del ácido cítrico

El ciclo del ácido cítrico se controla a través de las enzimas que catalizan las reacciones que producen las dos primeras moléculas de NADH. Estas enzimas son isocitrato deshidrogenasa y α-cetoglutarato deshidrogenasa. Cuando se dispone de niveles adecuados de ATP y NADH, las tasas de estas reacciones disminuyen. Cuando se necesita más ATP, como se refleja en el aumento de los niveles de ADP, la tasa aumenta. La α-cetoglutarato deshidrogenasa también se verá afectada por los niveles de succinil CoA, un intermedio posterior del ciclo, lo que provocará una disminución de la actividad. Una disminución en la velocidad de funcionamiento de la vía en este punto no es necesariamente negativa, ya que los niveles aumentados de α-cetoglutarato no utilizados por el ciclo del ácido cítrico pueden ser utilizados por la célula para la síntesis de aminoácidos (glutamato).

Ciclo del ácido cítrico: Enzimas, isocitrato deshidrogenasa y α-cetoglutarato deshidrogenasa, catalizan las reacciones que producen las dos primeras moléculas de NADH en el ciclo del ácido cítrico. Las velocidades de reacción disminuyen cuando se alcanzan niveles suficientes de ATP y NADH.

Cadena de transporte de electrones

Las enzimas específicas de la cadena de transporte de electrones no se ven afectadas por la inhibición por retroalimentación, pero la tasa de transporte de electrones a través de la vía se ve afectada por los niveles de ADP y ATP. Un mayor consumo de ATP por una célula está indicado por una acumulación de ADP. A medida que disminuye el uso de ATP, la concentración de ADP disminuye: el ATP comienza a acumularse en la célula. Este cambio en la concentración relativa de ADP a ATP hace que la célula ralentice la cadena de transporte de electrones.

Transporte de cadena de electrones: Los niveles de ADP y ATP afectan la tasa de transporte de electrones a través de este tipo de transporte en cadena.


Descripción general de la respiración celular

Figura 1. Moléculas de alta energía: ATP y NADH. El panel superior ilustra la hidrólisis de ATP a ADP. La energía libre estándar de esta reacción es

7,3 kcal / mol. El panel inferior ilustra la reducción de NAD + a NADH + H +.

Todas las células requieren alguna fuente de energía para realizar sus funciones normales. La energía en las células generalmente se almacena en forma de enlaces químicos. En los próximos tutoriales aprenderá sobre vías metabólicas (vías de reacciones químicas en una célula), que incluyen vías catabólicas, que describen reacciones que descomponen moléculas, y vías anabólicas, que describen reacciones que forman moléculas. A menudo, las vías catabólicas liberan energía cuando se rompen los enlaces químicos, mientras que las vías anabólicas pueden requerir energía para formar enlaces químicos. En las células vegetales, la energía se deriva de la luz solar y se utiliza en vías anabólicas para sintetizar azúcares simples. Estos azúcares se pueden almacenar y utilizar más tarde en vías anabólicas o catabólicas. En las células animales, la energía se deriva del catabolismo de las macromoléculas ingeridas, como el almidón y la grasa de otros organismos (por ejemplo, la hamburguesa que comió para el almuerzo). Las grandes macromoléculas se catabolizan en azúcares simples y otros componentes básicos, liberando energía a lo largo del camino. Esta energía se captura en forma de dos tipos de moléculas de alta energía: ATP y portadores de electrones.

Este tutorial describe el catabolismo de la glucosa, el azúcar simple más común que se encuentra tanto en animales como en plantas. Recuerde de un tutorial anterior (Propiedades de las macromoléculas II: ácidos nucleicos, polisacáridos y lípidos), la glucosa se encuentra tanto en el glucógeno como en el almidón. El catabolismo completo de la glucosa en CO2 y H2O se conoce como respiración celular porque requiere oxígeno. La reacción neta de la respiración celular es C6H12O6 + 6O2 - & gt 6CO2 + 6H2O + 38ATP. El catabolismo de la glucosa se produce a través de una serie de reacciones de oxidación. Recuerde de Biología 110 que el oxidaciónde una molécula implica la eliminación de electrones. La oxidación de moléculas orgánicas se produce mediante la eliminación de electrones y protones (H +). En reacciones biológicas, una reacción de oxidación se acopla a una reducción reacción (la adición de electrones y protones) tal que una molécula se oxida y la otra se reduce. En el catabolismo de la glucosa, los azúcares se oxidan en reacciones que se acoplan a la reducción del transportador de electrones más común, dinucleótido de nicotinamida y adenina (NAD +), (Figura 1). Por ejemplo, en la siguiente reacción: malato + NAD + - & gt oxalacetato + NADH + H +, el malato se oxida y NAD- & gt se reduce. La respiración celular se produce de forma escalonada, produciendo inicialmente muchas moléculas de portadores de electrones reducidos (NADH y FADH2). Estos portadores de electrones reducidos eventualmente se oxidarán en las mitocondrias en un proceso que está vinculado a la síntesis de ATP. Solo en este paso final se utiliza realmente el oxígeno. Los portadores de electrones reducidos donan sus electrones a una cadena de transporte de electrones y, finalmente, el oxígeno se reduce para producir agua. Este último paso de la respiración celular produce la mayor cantidad de energía, en forma de ATP.

Hay cuatro etapas distintas de respiración celular: glucólisis, la oxidación de la glucosa al azúcar de tres carbonos piruvato oxidación del piruvato, la oxidación del piruvato a acetil coenzima A (acetil CoA) los ciclo del ácido cítrico(también conocido como ciclo de Kreb o ciclo de TCA), la oxidación completa de acetil CoA y finalmente, la oxidación de los portadores de electrones reducidos vinculados a la síntesis de ATP. Las primeras tres etapas (glucólisis, oxidación del piruvato y ciclo del ácido cítrico) se describirán en este tutorial. Además, consideraremos el proceso de fermentación, que ocurre en ausencia de oxígeno, mediante el cual se reduce el piruvato y se generan una variedad de subproductos. El paso final de la respiración celular, la oxidación de los portadores de electrones vinculados a la síntesis de ATP, se tratará en el próximo tutorial.


Contenido

El dinucleótido de nicotinamida y adenina consta de dos nucleósidos unidos por pirofosfato. Cada uno de los nucleósidos contiene un anillo de ribosa, uno con adenina unida al primer átomo de carbono (la posición 1 ') (adenosina difosfato ribosa) y el otro con nicotinamida en esta posición. [1] [2]

El compuesto acepta o dona el equivalente de H -. [3] Tales reacciones (resumidas en la fórmula siguiente) implican la eliminación de dos átomos de hidrógeno del reactivo (R), en forma de ión hidruro (H -) y un protón (H +). El protón se libera en solución, mientras que el reductor RH2 se oxida y NAD + se reduce a NADH por transferencia del hidruro al anillo de nicotinamida.

Del par de electrones hidruro, un electrón se transfiere al nitrógeno cargado positivamente del anillo de nicotinamida de NAD +, y el segundo átomo de hidrógeno se transfiere al átomo de carbono C4 opuesto a este nitrógeno. El potencial de punto medio del par redox NAD + / NADH es −0,32 voltios, lo que hace que NADH sea un fuerte reduciendo agente. [4] La reacción es fácilmente reversible cuando el NADH reduce otra molécula y se vuelve a oxidar a NAD +. Esto significa que la coenzima puede ciclar continuamente entre las formas NAD + y NADH sin consumirse. [2]

En apariencia, todas las formas de esta coenzima son polvos amorfos blancos que son higroscópicos y altamente solubles en agua. [5] Los sólidos son estables si se almacenan secos y en la oscuridad. Las soluciones de NAD + son incoloras y estables durante aproximadamente una semana a 4 ° C y pH neutro, pero se descomponen rápidamente en ácidos o álcalis. Tras la descomposición, forman productos que son inhibidores de enzimas. [6]

Tanto NAD + como NADH absorben fuertemente la luz ultravioleta debido a la adenina. Por ejemplo, la absorción máxima de NAD + se encuentra en una longitud de onda de 259 nanómetros (nm), con un coeficiente de extinción de 16.900 M −1 cm −1. El NADH también absorbe a longitudes de onda más altas, con un segundo pico de absorción UV a 339 nm con un coeficiente de extinción de 6.220 M −1 cm −1. [7] Esta diferencia en los espectros de absorción ultravioleta entre las formas oxidadas y reducidas de las coenzimas en longitudes de onda más altas facilita la medición de la conversión de una a otra en ensayos enzimáticos, midiendo la cantidad de absorción UV a 340 nm utilizando un espectrofotómetro. . [7]

NAD + y NADH también difieren en su fluorescencia. Difundir libremente NADH en solución acuosa, cuando se excita a la absorbancia de nicotinamida de

335 nm (cerca de UV), emite fluorescencia a 445-460 nm (violeta a azul) con una vida útil de fluorescencia de 0,4 nanosegundos, mientras que NAD + no emite fluorescencia. [8] [9] Las propiedades de la señal de fluorescencia cambian cuando el NADH se une a las proteínas, por lo que estos cambios se pueden utilizar para medir las constantes de disociación, que son útiles en el estudio de la cinética enzimática. [9] [10] Estos cambios en la fluorescencia también se utilizan para medir los cambios en el estado redox de las células vivas, a través de microscopía de fluorescencia. [11]

En el hígado de rata, la cantidad total de NAD + y NADH es aproximadamente 1 µmol por gramo de peso húmedo, aproximadamente 10 veces la concentración de NADP + y NADPH en las mismas células. [12] La concentración real de NAD + en el citosol celular es más difícil de medir, con estimaciones recientes en células animales que oscilan alrededor de 0,3 mM, [13] [14] y aproximadamente de 1,0 a 2,0 mM en levadura. [15] Sin embargo, más del 80% de la fluorescencia de NADH en las mitocondrias proviene de la forma unida, por lo que la concentración en solución es mucho menor. [dieciséis]

Las concentraciones de NAD + son más altas en las mitocondrias y constituyen del 40% al 70% del NAD + celular total. [17] El NAD + en el citosol es transportado a la mitocondria por una proteína de transporte de membrana específica, ya que la coenzima no puede difundirse a través de las membranas. [18] Una revisión afirmó que la vida media intracelular de NAD + era de entre 1 y 2 horas, [19] mientras que otra revisión proporcionó estimaciones variables basadas en el compartimento: intracelular de 1 a 4 horas, citoplasmático 2 horas y mitocondrial 4 -6 horas. [20]

El equilibrio entre las formas oxidadas y reducidas de dinucleótido de nicotinamida y adenina se denomina relación NAD + / NADH. Esta relación es un componente importante de lo que se llama estado redox de una célula, una medida que refleja tanto las actividades metabólicas como la salud de las células. [21] Los efectos de la relación NAD + / NADH son complejos y controlan la actividad de varias enzimas clave, como la gliceraldehído 3-fosfato deshidrogenasa y la piruvato deshidrogenasa. En los tejidos de mamíferos sanos, las estimaciones de la relación entre NAD + libre y NADH en el citoplasma suelen situarse en torno a 700: 1, por lo que la relación es favorable para las reacciones oxidativas. [22] [23] La proporción total de NAD + / NADH es mucho menor, con estimaciones que oscilan entre 3 y 10 en mamíferos. [24] Por el contrario, la relación NADP + / NADPH es normalmente de aproximadamente 0,005, por lo que NADPH es la forma dominante de esta coenzima. [25] Estas diferentes proporciones son clave para las diferentes funciones metabólicas de NADH y NADPH.

NAD + se sintetiza a través de dos vías metabólicas. Se produce en un de novo vía de aminoácidos o en vías de rescate mediante el reciclaje de componentes preformados como la nicotinamida de nuevo a NAD +. Aunque la mayoría de los tejidos sintetizan NAD + por la vía de rescate en los mamíferos, muchos más de novo la síntesis se produce en el hígado a partir del triptófano y en el riñón y los macrófagos a partir del ácido nicotínico. [26]

De novo producción Editar

La mayoría de los organismos sintetizan NAD + a partir de componentes simples. [3] El conjunto específico de reacciones difiere entre organismos, pero una característica común es la generación de ácido quinolínico (QA) a partir de un aminoácido, ya sea triptófano (Trp) en animales y algunas bacterias, o ácido aspártico (Asp) en algunas bacterias. y plantas. [27] [28] El ácido quinolínico se convierte en mononucleótido de ácido nicotínico (NaMN) mediante la transferencia de un resto de fosforribosa. A continuación, se transfiere un resto de adenilato para formar dinucleótido de adenina de ácido nicotínico (NaAD). Finalmente, el resto de ácido nicotínico en NaAD se amida a un resto de nicotinamida (Nam), formando dinucleótido de nicotinamida y adenina. [3]

En un paso adicional, algo de NAD + se convierte en NADP + por la NAD + quinasa, que fosforila NAD +. [29] En la mayoría de los organismos, esta enzima utiliza ATP como fuente del grupo fosfato, aunque varias bacterias, como Tuberculosis micobacteriana y una arqueona hipertermofílica Pyrococcus horikoshii, utilice polifosfato inorgánico como donante de fosforilo alternativo. [30] [31]

Vías de salvamento Editar

A pesar de la presencia del de novo vía, las reacciones de rescate son esenciales en los seres humanos. La falta de niacina en la dieta provoca la enfermedad por deficiencia de vitaminas, la pelagra. [32] Este alto requerimiento de NAD + resulta del consumo constante de la coenzima en reacciones tales como modificaciones postraduccionales, ya que el ciclo de NAD + entre formas oxidadas y reducidas en reacciones redox no cambia los niveles generales de la coenzima. [3] La principal fuente de NAD + en los mamíferos es la vía de rescate que recicla la nicotinamida producida por las enzimas que utilizan NAD +. [33] El primer paso y la enzima que limita la velocidad en la vía de rescate es la nicotinamida fosforribosiltransferasa (NAMPT), que produce mononucleótido de nicotinamida (NMN). [33] NMN es el precursor inmediato de NAD + en la vía de rescate. [34]

Además de ensamblar NAD + de novo a partir de precursores de aminoácidos simples, las células también recuperan compuestos preformados que contienen una base de piridina. Los tres precursores de vitaminas utilizados en estas vías metabólicas de rescate son el ácido nicotínico (NA), la nicotinamida (Nam) y el ribósido de nicotinamida (NR). [3] Estos compuestos pueden ingerirse en la dieta y se denominan vitamina B3 o niacina. Sin embargo, estos compuestos también se producen dentro de las células y por digestión de NAD + celular. Algunas de las enzimas involucradas en estas vías de rescate parecen estar concentradas en el núcleo celular, lo que puede compensar el alto nivel de reacciones que consumen NAD + en este orgánulo. [35] Hay algunos informes de que las células de mamíferos pueden absorber NAD + extracelular de su entorno, [36] y tanto la nicotinamida como el ribósido de nicotinamida pueden absorberse en el intestino. [37]

Las vías de rescate utilizadas en los microorganismos difieren de las de los mamíferos. [38] Algunos patógenos, como la levadura Candida glabrata y la bacteria Haemophilus influenzae son auxótrofos NAD + (no pueden sintetizar NAD +) pero poseen vías de rescate y, por lo tanto, dependen de fuentes externas de NAD + o sus precursores. [39] [40] Aún más sorprendente es el patógeno intracelular Chlamydia trachomatis, que carece de candidatos reconocibles para cualquier gen involucrado en la biosíntesis o rescate tanto de NAD + como de NADP +, y debe adquirir estas coenzimas de su anfitrión. [41]

El dinucleótido de nicotinamida y adenina tiene varias funciones esenciales en el metabolismo. Actúa como coenzima en reacciones redox, como donante de restos ADP-ribosa en reacciones de ADP-ribosilación, como precursor de la segunda molécula mensajera cíclica ADP-ribosa, además de actuar como sustrato para ADN ligasas bacterianas y un grupo de enzimas llamadas sirtuinas que utilizan NAD + para eliminar los grupos acetilo de las proteínas. Además de estas funciones metabólicas, NAD + surge como un nucleótido de adenina que puede liberarse de las células de forma espontánea y mediante mecanismos regulados, [43] [44] y, por lo tanto, puede tener importantes funciones extracelulares. [44]

Unión de oxidorreductasa de NAD Editar

El papel principal del NAD + en el metabolismo es la transferencia de electrones de una molécula a otra. Las reacciones de este tipo son catalizadas por un gran grupo de enzimas llamadas oxidorreductasas. Los nombres correctos de estas enzimas contienen los nombres de ambos sustratos: por ejemplo, NADH-ubiquinona oxidorreductasa cataliza la oxidación de NADH por la coenzima Q. [45] Sin embargo, estas enzimas también se conocen como deshidrogenasas o reductasas, con NADH-ubiquinona oxidorreductasa comúnmente llamada NADH deshidrogenasa o algunas veces coenzima Q reductasa. [46]

Hay muchas superfamilias diferentes de enzimas que se unen a NAD + / NADH. Una de las superfamilias más comunes incluye un motivo estructural conocido como el pliegue de Rossmann. [47] [48] El motivo lleva el nombre de Michael Rossmann, quien fue el primer científico en notar cuán común es esta estructura dentro de las proteínas de unión a nucleótidos. [49]

En Pseudomonas syringae pv. tomate (PDB: 2CWH InterPro: IPR003767). [50]

Cuando se une al sitio activo de una oxidorreductasa, el anillo de nicotinamida de la coenzima se coloca de manera que pueda aceptar un hidruro del otro sustrato. Dependiendo de la enzima, el donante de hidruro se coloca "encima" o "debajo" del plano del carbono C4 plano, como se define en la figura. Las oxidorreductasas de clase A transfieren el átomo desde arriba. Las enzimas de clase B lo transfieren desde abajo. Dado que el carbono C4 que acepta el hidrógeno es proquiral, esto se puede explotar en la cinética de la enzima para proporcionar información sobre el mecanismo de la enzima. Esto se hace mezclando una enzima con un sustrato que tiene átomos de deuterio sustituidos por los hidrógenos, por lo que la enzima reducirá el NAD + transfiriendo deuterio en lugar de hidrógeno. En este caso, una enzima puede producir uno de los dos estereoisómeros de NADH. [51]

A pesar de la similitud en la forma en que las proteínas se unen a las dos coenzimas, las enzimas casi siempre muestran un alto nivel de especificidad para NAD + o NADP +. [52] Esta especificidad refleja las distintas funciones metabólicas de las respectivas coenzimas y es el resultado de distintos conjuntos de residuos de aminoácidos en los dos tipos de bolsas de unión a coenzimas. Por ejemplo, en el sitio activo de las enzimas dependientes de NADP, se forma un enlace iónico entre una cadena lateral de aminoácidos básicos y el grupo fosfato ácido de NADP +. Por el contrario, en las enzimas dependientes de NAD, la carga en este bolsillo se invierte, lo que evita que NADP + se una. Sin embargo, hay algunas excepciones a esta regla general, y las enzimas como la aldosa reductasa, la glucosa-6-fosfato deshidrogenasa y la metilentetrahidrofolato reductasa pueden usar ambas coenzimas en algunas especies. [53]

Papel en el metabolismo redox Editar

Las reacciones redox catalizadas por oxidorreductasas son vitales en todas las partes del metabolismo, pero una función particularmente importante de estas reacciones es permitir que los nutrientes desbloqueen la energía almacenada en el doble enlace relativamente débil del oxígeno. [54] Aquí, los compuestos reducidos como la glucosa y los ácidos grasos se oxidan, liberando así la energía química de O2. En este proceso, NAD + se reduce a NADH, como parte de la beta oxidación, la glucólisis y el ciclo del ácido cítrico. En eucariotas, los electrones transportados por el NADH que se produce en el citoplasma se transfieren a la mitocondria (para reducir el NAD + mitocondrial) mediante lanzaderas mitocondriales, como la lanzadera malato-aspartato. [55] El NADH mitocondrial luego se oxida a su vez por la cadena de transporte de electrones, que bombea protones a través de una membrana y genera ATP a través de la fosforilación oxidativa. [56] Estos sistemas de lanzadera también tienen la misma función de transporte en los cloroplastos. [57]

Dado que tanto la forma oxidada como la reducida de dinucleótido de nicotinamida y adenina se utilizan en estos conjuntos de reacciones enlazadas, la célula mantiene concentraciones significativas tanto de NAD + como de NADH, con la alta relación NAD + / NADH que permite que esta coenzima actúe tanto como oxidante como oxidante. un agente reductor. [58] En contraste, la función principal de NADPH es como un agente reductor en el anabolismo, con esta coenzima involucrada en vías como la síntesis de ácidos grasos y la fotosíntesis. Dado que se necesita NADPH para impulsar reacciones redox como un agente reductor fuerte, la relación NADP + / NADPH se mantiene muy baja. [58]

Aunque es importante en el catabolismo, el NADH también se usa en reacciones anabólicas, como la gluconeogénesis. [59] Esta necesidad de NADH en el anabolismo plantea un problema para los procariotas que crecen en nutrientes que liberan solo una pequeña cantidad de energía. Por ejemplo, bacterias nitrificantes como Nitrobacter oxidan el nitrito a nitrato, que libera suficiente energía para bombear protones y generar ATP, pero no lo suficiente para producir NADH directamente. [60] Como el NADH todavía es necesario para las reacciones anabólicas, estas bacterias usan una nitrito oxidorreductasa para producir suficiente fuerza motriz de protones para hacer funcionar parte de la cadena de transporte de electrones en sentido inverso, generando NADH. [61]

Roles no redox Editar

La coenzima NAD + también se consume en las reacciones de transferencia de ADP-ribosa. Por ejemplo, las enzimas llamadas ADP-ribosiltransferasas añaden el resto de ADP-ribosa de esta molécula a las proteínas, en una modificación postraduccional llamada ADP-ribosilación. [62] ADP-ribosilación implica la adición de una única fracción de ADP-ribosa, en mono-ADP-ribosilación, o la transferencia de ADP-ribosa a proteínas en cadenas largas ramificadas, lo que se denomina poli (ADP-ribosil) ación. [63] La mono-ADP-ribosilación se identificó por primera vez como el mecanismo de un grupo de toxinas bacterianas, en particular la toxina del cólera, pero también participa en la señalización celular normal. [64] [65] La poli (ADP-ribosil) ación es llevada a cabo por las poli (ADP-ribosil) polimerasas. [63] [66] La estructura de poli (ADP-ribosa) está involucrada en la regulación de varios eventos celulares y es más importante en el núcleo celular, en procesos como la reparación del ADN y el mantenimiento de los telómeros. [66] Además de estas funciones dentro de la célula, recientemente se ha descubierto un grupo de ADP-ribosiltransferasas extracelulares, pero sus funciones siguen siendo oscuras. [67] NAD + también se puede añadir al ARN celular como una modificación del terminal 5 '. [68]

Otra función de esta coenzima en la señalización celular es como precursor de la ADP-ribosa cíclica, que se produce a partir de NAD + por las ADP-ribosil ciclasas, como parte de un segundo sistema mensajero. [69] Esta molécula actúa en la señalización del calcio liberando calcio de las reservas intracelulares. [70] Lo hace uniéndose y abriendo una clase de canales de calcio llamados receptores de rianodina, que se encuentran en las membranas de los orgánulos, como el retículo endoplásmico. [71]

NAD + también es consumido por sirtuinas, que son desacetilasas dependientes de NAD, como Sir2. [72] Estas enzimas actúan transfiriendo un grupo acetilo de su proteína sustrato a la fracción ADP-ribosa de NAD +, esto escinde la coenzima y libera nicotinamida y O-acetil-ADP-ribosa. Las sirtuinas parecen participar principalmente en la regulación de la transcripción mediante la desacetilación de histonas y la alteración de la estructura del nucleosoma. [73] Sin embargo, las proteínas que no son histonas también pueden desacetilarse con sirtuinas. Estas actividades de las sirtuinas son particularmente interesantes por su importancia en la regulación del envejecimiento. [74]

Otras enzimas dependientes de NAD incluyen ADN ligasas bacterianas, que unen dos extremos de ADN utilizando NAD + como sustrato para donar un resto de adenosina monofosfato (AMP) al fosfato 5 'de un extremo de ADN. Este intermedio es luego atacado por el grupo hidroxilo 3 'del otro extremo del ADN, formando un nuevo enlace fosfodiéster. [75] Esto contrasta con las ligasas de ADN eucariotas, que utilizan ATP para formar el intermedio ADN-AMP. [76]

Li y col. han descubierto que NAD + regula directamente las interacciones proteína-proteína. [77] También muestran que una de las causas de la disminución de la reparación del ADN relacionada con la edad puede ser el aumento de la unión de la proteína DBC1 (Deleted in Breast Cancer 1) a PARP1 (poli [ADP-ribosa] polimerasa 1) como niveles de NAD + declive durante el envejecimiento. [77] Por lo tanto, la modulación de NAD + puede proteger contra el cáncer, la radiación y el envejecimiento. [77]

Acciones extracelulares de NAD + Editar

En los últimos años, NAD + también se ha reconocido como una molécula de señalización extracelular implicada en la comunicación de célula a célula. [44] [78] [79] NAD + se libera de las neuronas en los vasos sanguíneos, [43] la vejiga urinaria, [43] [80] el intestino grueso, [81] [82] de las células neurosecretoras, [83] y del cerebro sinaptosomas, [84] y se propone que sea un neurotransmisor novedoso que transmite información de los nervios a las células efectoras en los órganos del músculo liso. [81] [82] En las plantas, el dinucleótido de nicotinamida y adenina extracelular induce resistencia a la infección por patógenos y se ha identificado el primer receptor NAD extracelular. [85] Se necesitan más estudios para determinar los mecanismos subyacentes de sus acciones extracelulares y su importancia para la salud humana y los procesos de vida en otros organismos.

Las enzimas que producen y utilizan NAD + y NADH son importantes tanto en farmacología como en la investigación de futuros tratamientos para enfermedades. [86] El diseño y desarrollo de fármacos explota el NAD + de tres formas: como un objetivo directo de los fármacos, diseñando inhibidores o activadores enzimáticos basados ​​en su estructura que cambian la actividad de las enzimas dependientes de NAD y tratando de inhibir la biosíntesis de NAD + . [87]

Debido a que las células cancerosas utilizan un aumento de la glucólisis y debido a que NAD mejora la glucólisis, la nicotinamida fosforribosiltransferasa (vía de rescate de NAD) a menudo se amplifica en las células cancerosas. [88] [89]

Se ha estudiado su uso potencial en la terapia de enfermedades neurodegenerativas como el Alzheimer y la enfermedad de Parkinson. [3] Un ensayo clínico controlado con placebo de NADH (que excluyó a los precursores de NADH) en personas con Parkinson no mostró ningún efecto. [90]

NAD + también es un objetivo directo del fármaco isoniazida, que se utiliza en el tratamiento de la tuberculosis, una infección causada por Tuberculosis micobacteriana. La isoniazida es un profármaco y, una vez que ha entrado en las bacterias, es activada por una enzima peroxidasa, que oxida el compuesto en forma de radicales libres. [91] Este radical luego reacciona con NADH, para producir aductos que son inhibidores muy potentes de las enzimas enoil-acil proteína transportadora reductasa, [92] y dihidrofolato reductasa. [93]

Dado que un gran número de oxidorreductasas utilizan NAD + y NADH como sustratos, y los unen utilizando un motivo estructural altamente conservado, la idea de que los inhibidores basados ​​en NAD + puedan ser específicos de una enzima es sorprendente. [94] Sin embargo, esto puede ser posible: por ejemplo, los inhibidores basados ​​en los compuestos ácido micofenólico y tiazofurina inhiben la IMP deshidrogenasa en el sitio de unión de NAD +. Debido a la importancia de esta enzima en el metabolismo de las purinas, estos compuestos pueden ser útiles como fármacos anticancerígenos, antivirales o inmunosupresores. [94] [95] Otros fármacos no son inhibidores de enzimas, sino que activan las enzimas involucradas en el metabolismo de NAD +. Las sirtuinas son un objetivo particularmente interesante para tales fármacos, ya que la activación de estas desacetilasas dependientes de NAD prolonga la vida útil en algunos modelos animales. [96] Los compuestos como el resveratrol aumentan la actividad de estas enzimas, que pueden ser importantes en su capacidad para retrasar el envejecimiento tanto en organismos modelo vertebrados [97] como en invertebrados. [98] [99] En un experimento, los ratones que recibieron NAD durante una semana mejoraron la comunicación entre el núcleo y la mitocondria. [100]

Debido a las diferencias en las vías metabólicas de la biosíntesis de NAD + entre organismos, como entre bacterias y humanos, esta área del metabolismo es un área prometedora para el desarrollo de nuevos antibióticos. [101] [102] Por ejemplo, la enzima nicotinamidasa, que convierte la nicotinamida en ácido nicotínico, es un objetivo para el diseño de fármacos, ya que esta enzima está ausente en los seres humanos pero está presente en levaduras y bacterias. [38]

En bacteriología, el NAD, a veces denominado factor V, se utiliza como complemento de los medios de cultivo para algunas bacterias exigentes. [103]

La coenzima NAD + fue descubierta por primera vez por los bioquímicos británicos Arthur Harden y William John Young en 1906. [104] Notaron que la adición de extracto de levadura hervido y filtrado aceleraba enormemente la fermentación alcohólica en extractos de levadura sin hervir. Llamaron al factor no identificado responsable de este efecto un cofradía. A través de una larga y difícil purificación a partir de extractos de levadura, Hans von Euler-Chelpin identificó este factor termoestable como un fosfato de azúcar nucleótido. [105] En 1936, el científico alemán Otto Heinrich Warburg mostró la función de la coenzima de nucleótidos en la transferencia de hidruros e identificó la porción de nicotinamida como el sitio de reacciones redox. [106]

Los precursores de vitamina NAD + se identificaron por primera vez en 1938, cuando Conrad Elvehjem demostró que el hígado tiene una actividad "anti-lengua negra" en forma de nicotinamida. [107] Luego, en 1939, proporcionó la primera evidencia sólida de que la niacina se usa para sintetizar NAD +. [108] A principios de la década de 1940, Arthur Kornberg fue el primero en detectar una enzima en la vía biosintética. [109] En 1949, los bioquímicos estadounidenses Morris Friedkin y Albert L. Lehninger demostraron que el NADH vinculaba vías metabólicas como el ciclo del ácido cítrico con la síntesis de ATP en la fosforilación oxidativa. [110] En 1958, Jack Preiss y Philip Handler descubrieron los intermedios y las enzimas implicadas en la biosíntesis de NAD + [111] [112] La síntesis de rescate a partir del ácido nicotínico se denomina vía Preiss-Handler. En 2004, Charles Brenner y sus colaboradores descubrieron la vía de la nicotinamida ribósido quinasa a NAD +. [113]

Los roles no redox de NAD (P) se descubrieron más tarde. [2] El primero en ser identificado fue el uso de NAD + como donante de ADP-ribosa en reacciones de ADP-ribosilación, observado a principios de la década de 1960. [114] Los estudios de las décadas de 1980 y 1990 revelaron las actividades de los metabolitos NAD + y NADP + en la señalización celular, como la acción de la ADP-ribosa cíclica, que se descubrió en 1987. [115]

El metabolismo de NAD + siguió siendo un área de intensa investigación en el siglo XXI, con un interés aumentado después del descubrimiento de las proteínas desacetilasas dependientes de NAD + llamadas sirtuinas en 2000, por Shin-ichiro Imai y compañeros de trabajo en el laboratorio de Leonard P. Guarente . [116] En 2009, Imai propuso la hipótesis "NAD World" de que los reguladores clave del envejecimiento y la longevidad en los mamíferos son la sirtuina 1 y la enzima sintetizadora primaria de NAD + nicotinamida fosforribosiltransferasa (NAMPT). [117] En 2016, Imai amplió su hipótesis a "NAD World 2.0", que postula que NAMPT extracelular del tejido adiposo mantiene NAD + en el hipotálamo (el centro de control) junto con mioquinas de las células del músculo esquelético. [118]


Fermentación y regeneración de NAD +

Cualquier discusión que se centre en la fermentación debe detenerse en la fermentación del piruvato. Sin embargo, algunos de los principios básicos de la fermentación son visibles en muchos ejemplos en las actividades diarias. No importa cuán pequeña sea la molécula, la fermentación y la regeneración de NAD + es posible.

El papel de la fermentación

La oxidación de pequeños compuestos orgánicos se produce a través de microorganismos que obtienen su energía del mantenimiento y crecimiento celular. Un ejemplo es la oxidación de glucosa a través de glicosas.

Algunos pasos esenciales necesarios para que la glucosa fermente implican la reducción de un electrón NAD + a NADH. Durante la glicosis, las células generarán grandes cantidades de NADH y agotarán todo el suministro de NAD +. Para que continúe la glucosis, la célula debe encontrar una forma de regenerar NAD + a través de la síntesis o el reciclaje.

Si no hay otra opción o proceso que se lleve a cabo, nadie puede decir qué podría hacer la célula. Podemos intentar devolver los electrones que se eliminaron anteriormente de la glucosa en el producto corriente abajo o uno de sus derivados. La fermentación es cuando intentamos restaurar los grupos de agentes oxidantes (el electrón eliminado anteriormente).

Un ejemplo de fermentación: ácido láctico

Este es un ejemplo cotidiano en el que la reducción del compuesto a lactato por el ácido láctico tiene lugar a través de la fermentación.

Esta reacción es lo que le sucede a sus músculos durante los ejercicios. Durante el ejercicio, sus músculos requieren grandes cantidades de trifosfato de adenosina (ATP) para realizar la actividad seleccionada. Una vez que el ATP baja, las fibras musculares no se mantendrán al día con la creciente demanda de respiración porque los niveles de oxígeno se están limitando y se acumula nicotinamida adenina dinucleótido (NADH). Las células necesitan deshacerse del exceso y regenerar NAD +, por lo que el piruvato asumirá el papel de un aceptor de electrones y comenzará a generar lactato y oxidar NADH a NAD +. La mayoría de las bacterias utilizarán esta vía para que se complete el ciclo NADH / NAD +. Esto es exactamente lo que sucede con el yogur.

¿De dónde proviene la energía en la fermentación?

Los agentes que reaccionan, en este caso, son el Protón, NADH y el Piruvato. Los productos son NAD + y lactato. Todo el proceso de fermentación da piruvato reducido al formar ácido láctico y la oxidación de NADH para formar NAD +. Los electrones de NADH y el protón se combinan para reducir el piruvato a lactato. Si examinamos esta reacción, veremos que, en condiciones normales, la transferencia de electrones del NADH al piruvato para formar lactato es una reacción exógena y, por lo tanto, un resultado termodinámico. Las fases de reducción y oxidación del proceso de fermentación están unidas y catalizadas por la enzima lactato deshidrogenasa.

La naturaleza tiene varias vías de fermentación

La naturaleza tal como la conocemos ha evolucionado para completar el ciclo NADH / NAD +. Es importante que comprendamos los conceptos generales de fermentación. Generalmente, las células intentan mantener un equilibrio o una proporción constante entre NADH y NAD + cuando la proporción se vuelve inestable, las células tratan de compensar modulando sus actividades celulares. El único requisito que hace posible la fermentación es el uso de un pequeño compuesto (orgánico) como aceptor de electrones para NADH y se regenera a NAD +. Lea más sobre las fuentes naturales de NAD +.


Fermentación sin fosforilación a nivel de sustrato

La fermentación es el proceso de extracción de energía de la oxidación de compuestos orgánicos como los carbohidratos.

Objetivos de aprendizaje

Dar ejemplos de varios tipos de fermentación: homoláctica, heteroláctica y alcohólica.

Conclusiones clave

Puntos clave

  • La fermentación sin fosforilación a nivel de sustrato utiliza un aceptor de electrones endógeno, que suele ser un compuesto orgánico.
  • La fermentación es importante en condiciones anaeróbicas cuando no hay fosforilación oxidativa para mantener la producción de ATP (trifosfato de adenosina) por glucólisis.
  • Durante la fermentación, el piruvato se metaboliza a varios compuestos como ácido láctico, etanol y dióxido de carbono u otros ácidos.

Términos clave

  • fermentación: Cualquiera de las muchas reacciones bioquímicas anaeróbicas en las que una enzima (o varias enzimas producidas por un microorganismo) cataliza la conversión de una sustancia en otra, especialmente la conversión (usando levadura) de azúcares en alcohol o ácido acético con el desprendimiento de dióxido de carbono.
  • sustrato: una superficie sobre la que crece un organismo o a la que está adherido
  • fosforilación oxidativa: La fosforilación oxidativa (o OXPHOS para abreviar) es una vía metabólica que utiliza la energía liberada por la oxidación de nutrientes para producir trifosfato de adenosina (ATP).
  • aceptor de electrones: Un aceptor de electrones es una entidad química que acepta la transferencia de electrones desde otro compuesto. Es un agente oxidante que, en virtud de sus electrones receptores, se reduce a sí mismo en el proceso.

Ácido pirúvico: El ácido pirúvico se puede producir a partir de glucosa a través de la glucólisis, volver a convertirse en carbohidratos (como la glucosa) a través de la gluconeogénesis, o en ácidos grasos a través de acetil-CoA. También se puede utilizar para construir el aminoácido alanina y convertirlo en etanol. El ácido pirúvico suministra energía a las células vivas a través del ciclo del ácido cítrico (también conocido como ciclo de Krebs) cuando hay oxígeno presente (respiración aeróbica) y, alternativamente, fermenta para producir ácido láctico cuando falta oxígeno (fermentación).

La fermentación es el proceso de extracción de energía de la oxidación de compuestos orgánicos, como los carbohidratos, utilizando un aceptor de electrones endógeno, que suele ser un compuesto orgánico. Por el contrario, la respiración es donde los electrones se donan a un aceptor de electrones exógeno, como el oxígeno, a través de una cadena de transporte de electrones. La fermentación es importante en condiciones anaeróbicas cuando no hay fosforilación oxidativa para mantener la producción de ATP (trifosfato de adenosina) por glucólisis.

Durante la fermentación, el piruvato se metaboliza a varios compuestos. La fermentación homoláctica es la producción de ácido láctico a partir del piruvato. La fermentación alcohólica es la conversión de piruvato en etanol y dióxido de carbono y la fermentación heteroláctica es la producción de ácido láctico, así como otros ácidos y alcoholes. La fermentación no tiene por qué realizarse necesariamente en un entorno anaeróbico. Por ejemplo, incluso en presencia de abundante oxígeno, las células de levadura prefieren mucho la fermentación a la fosforilación oxidativa, siempre que los azúcares estén disponibles para el consumo (un fenómeno conocido como efecto Crabtree). La actividad antibiótica del lúpulo también inhibe el metabolismo aeróbico en la levadura.

Los azúcares son el sustrato más común de fermentación y los ejemplos típicos de productos de fermentación son el etanol, el ácido láctico, la lactosa y el hidrógeno. Sin embargo, se pueden producir compuestos más exóticos por fermentación, como el ácido butírico y la acetona. La levadura realiza la fermentación en la producción de etanol en cervezas, vinos y otras bebidas alcohólicas, junto con la producción de grandes cantidades de dióxido de carbono. La fermentación ocurre en los músculos de los mamíferos durante los períodos de ejercicio intenso donde el suministro de oxígeno se vuelve limitado, lo que resulta en la creación de ácido láctico.


Primera mitad de la glucólisis (pasos que requieren energía)

Figura 2. La primera mitad de la glucólisis utiliza dos moléculas de ATP en la fosforilación de la glucosa, que luego se divide en dos moléculas de tres carbonos.

Paso 1. El primer paso de la glucólisis es catalizado por la hexoquinasa, una enzima con amplia especificidad que cataliza la fosforilación de azúcares de seis carbonos. La hexoquinasa fosforila la glucosa utilizando ATP como fuente de fosfato, produciendo glucosa-6-fosfato, una forma más reactiva de glucosa. Esta reacción evita que la molécula de glucosa fosforilada continúe interactuando con las proteínas GLUT y ya no puede salir de la célula porque el fosfato cargado negativamente no le permitirá cruzar el interior hidrofóbico de la membrana plasmática.

Paso 2. En el segundo paso de la glucólisis, una isomerasa convierte la glucosa-6-fosfato en uno de sus isómeros, fructosa-6-fosfato. Un isomerasa es una enzima que cataliza la conversión de una molécula en uno de sus isómeros. Este cambio de fosfoglucosa a fosfofructosa permite la eventual división del azúcar en dos moléculas de tres carbonos.

Paso 3. El tercer paso es la fosforilación de fructosa-6-fosfato, catalizada por la enzima fosfofructoquinasa. Una segunda molécula de ATP dona un fosfato de alta energía a fructosa-6-fosfato, produciendo fructosa-1,6-bisfosfato. En esta vía, la fosfofructoquinasa es una enzima limitante de la velocidad. Es activo cuando la concentración de ADP es alta; es menos activo cuando los niveles de ADP son bajos y la concentración de ATP es alta. Por lo tanto, si hay & # 8220suficiente & # 8221 ATP en el sistema, la vía se ralentiza. Este es un tipo de inhibición del producto final, ya que el ATP es el producto final del catabolismo de la glucosa.

Paso 4. Los fosfatos de alta energía recién agregados desestabilizan aún más la fructosa-1,6-bisfosfato. El cuarto paso de la glucólisis emplea una enzima, la aldolasa, para escindir el 1,6-bisfosfato en dos isómeros de tres carbonos: dihidroxiacetona-fosfato y gliceraldehído-3-fosfato.

Paso 5. En el quinto paso, una isomerasa transforma la dihidroxiacetona-fosfato en su isómero, gliceraldehído-3-fosfato. Por tanto, la vía continuará con dos moléculas de un solo isómero. En este punto de la ruta, hay una inversión neta de energía de dos moléculas de ATP en la descomposición de una molécula de glucosa.


¿Cuántos ATP se producen a partir de cada NADH que entra en la cadena de transporte de electrones?

es NADH 2.5 o 3 ATP? Para pasar los electrones de NADH hasta el último aceptor de oxígeno, se transportan un total de 10 protones desde la matriz hasta la membrana inter mitocondrial. 4 protones vía complejo 1,4 vía complejo 3 y 2 a través del complejo 4. Por lo tanto, para NADH& mdash 10/4 =2,5 ATP es producido Realmente. De manera similar, para 1 FADH2, se mueven 6 protones, por lo que 6/4 = 1,5 ATP es producido.

En consecuencia, ¿cuántos ATP se pueden producir a partir de cada NADH durante el proceso de transporte de electrones?

Transporte de electrones comienza con varias moléculas de NADH y FADH2 del ciclo de Krebs y transfiere su energía a muchos como 34 más ATP moléculas. En total, entonces, hasta 38 moléculas de ATP puede producirse a partir de una sola molécula de glucosa en el proceso de la respiración aeróbica.

Respiración celular produce 36 total ATP por molécula de glucosa en tres etapas. Romper los enlaces entre los carbonos en la molécula de glucosa libera energía. También hay electrones de alta energía capturados en forma de 2 NADH (portadores de electrones) que se utilizarán más adelante en la cadena de transporte de electrones.


Resumen & # 8211 NAD + vs NADH vs NADPH

NAD + NADH y NADPH son coenzimas que participan en reacciones biológicas. Son derivados de la vitamina B3 o niacina. Participan en reacciones redox. En resumen de la diferencia entre NAD + NADH y NADPH, el NAD + está en la forma oxidada de NADH mientras que NADH es la forma reducida de NAD +. El NADPH, por otro lado, consta de un grupo fosfato adicional al NADH y se genera a través de la vía de las pentosas fosfato. Además, NAD + y NADH participan en reacciones catabólicas, mientras que NADPH participa en reacciones anabólicas. Además, NAD + es un agente oxidante, mientras que NADH y NADPH son agentes reductores.

Referencia:

1. Ying, W. "NAD / NADH y NADP / NADPH en funciones celulares y muerte celular: regulación y consecuencias biológicas". Current Neurology and Neuroscience Reports., Biblioteca Nacional de Medicina de EE. UU., Febrero de 2008. Disponible aquí

Imagen de cortesía:

1. & # 8221NAD + Oxidación y reducción & # 8221By JacobShalk & # 8211 Trabajo propio, (CC BY-SA 4.0) vía Commons Wikimedia
2. & # 8221NADH phys & # 8221By NEUROtiker & # 8211 Trabajo propio, (Dominio público) a través de Commons Wikimedia
3. & # 8221NADPH & # 8221 Por Tagm2A en Wikipedia en francés & # 8211 Trabajo propio (dominio público) a través de Commons Wikimedia