Información

¿Cómo encontrar la concentración de una enzima?


Necesito saber la concentración de enzima pectinasa (sigma aldrich) que ha indicado 5KU, 5U / mg de proteína (lowry) y el resultado del lote 20U / mg de proteína en la etiqueta de la botella de enzima. Esto es todo lo que ha mencionado. ¿Cómo calculo la concentración a partir de esta información?

Hola a todos, perdón por no haber sido sencillo con la pregunta. Estoy pidiendo U / ml. Creo que puedo encontrarlo si la etiqueta menciona el volumen total de solución de enzima. Entonces sé cuánto mg en 5KU, que es 5000/5 = 1000 mg, que puedo obtener fácilmente mg / ml o U / ml, que es más apropiado. Pero la pregunta no tiene sentido si no ha mencionado el volumen total. Gracias por las respuestas.

PD: Mi supervisor me pidió que preparara un gráfico estándar de concentración de enzima (U / ml) frente a la absorbancia (valor de DO) para el análisis de DNS en lugar de un estándar de ácido galacturónico / estándar de glucosa (el ácido galacturónico no está disponible, por lo que cree que es mejor usted este gráfico que un gráfico de glucosa estándar)

PD Revisé la botella de nuevo. En la parte inferior de la botella ha indicado 10 ml.


La unidad de enzima U no es una medida de concentración de enzima sino su actividad, definida como la conversión de 1 micro mol ($ mu $ mol) de sustrato por minuto (bajo una condición específica como pH y T).

La absorbancia (D.O. a una longitud de onda específica) de la enzima es una medida de la concentración de la enzima, independientemente de su actividad. Dependiendo de la unidad del coeficiente de extinción, la absorbancia se puede convertir directamente mediante la ley de Beer en concentración de enzima, típicamente en mg / mL o en mM estándar.

5U / mg es la actividad específica de la pectinasa, y la botella contiene un total de 5 kilo U (KU), lo que significa que hay un equivalente a 1 g de enzima activa en el interior (a menudo en polvo). Si tu asumir todas las moléculas de pectinasa dentro de la botella están activas, cuando se disuelven en 10 ml de agua, tiene una concentración de pectinasa de 100 mg / ml. Si el peso molecular de la pectinasa es 31 kDa (31000 g / mol), entonces 100 mg / ml es lo mismo que 3,2 mM en concentración.

Por cierto, el ensayo de proteínas de Lowry mide la concentración de enzima, no la actividad en U, mientras que el ensayo de DNS mide la actividad (de la enzima que produce azúcares reductores), no la concentración de enzima.


E5. Control de concentración y coeficientes de elasticidad

  • Contribuido por Henry Jakubowski
  • Profesor (Química) en College of St. Benedict / St. Universidad de San Juan

los Coeficiente de control de concentración (C S Ei ), una propiedad global del sistema, da el cambio fraccional relativo en la concentración de metabolitos S j (dS j / S j ), donde S j es la concentración de cualquier metabolito en el sistema y, como tal, es una variable del sistema, con un cambio fraccional en la concentración o actividad de la enzima E I (du I / u I ). Se aplican ecuaciones similares a las anteriores.

Se puede demostrar que la suma de todos los C S individuales Ei = 0 (otro teorema de la suma), no 1 como en el caso de los coeficientes de control de flujo. Esto nuevamente tendría sentido en el estado estacionario. Los coeficientes de flujo suelen variar de 0 a 1, pero los coeficientes de concentración pueden variar de negativo a positivo y de pequeño a grande.

Los coeficientes de control de concentración pueden tener valores grandes como se ve en un ejemplo simple. Para una enzima dada, a bajo [S], por ejemplo cuando [S] & lt & lt Km,

Si la enzima tuviera solo 0.1x de su actividad normal (debido a una mutación, por ejemplo), entonces para mantener un flujo constante, la [S] tendría que aumentar 10 veces.

Las tablas siguientes muestran el C S Ei valores para cambios incrementales en el sustrato (1%).

El coeficiente de elasticidad, en contraste con los coeficientes de control de flujo y concentración, que son propiedades del sistema, es una propiedad local y se puede medir utilizando enzima y sustrato aislados. Tiene sentido que alguna propiedad cinética de la enzima aislada afecte su propensión a afectar el flujo del sistema.

los coeficiente de elasticidad da una medida de cuánto un sustrato S (u otra sustancia) puede cambiar la velocidad de reacción (v) de una enzima aislada. (Tenga en cuenta que usamos v y no el flujo J, que describe una propiedad del sistema).

Por tanto, el coeficiente de elasticidad se puede determinar utilizando la cinética enzimática básica de la enzima aislada. Tenga en cuenta que el coeficiente en cada concentración S es la pendiente de la curva v vs S multiplicada por S / v en ese punto tangente. El coeficiente de elasticidad debe evaluarse a la misma concentración de enzima y sustrato que se encuentra in vivo en el estado estacionario. Se utiliza la velocidad (v), no el flujo. En el caso anterior, S es sustrato, pero podría ser producto o modificador. Hay un coeficiente de elasticidad diferente para cada parámetro. No existe una teoría de suma para las elasticidades. Los valores pueden ser positivos para las especies que aumentan la velocidad o negativos para las que la disminuyen. Por tanto, puede haber múltiples elasticidades.

Las tablas siguientes muestran los coeficientes de elasticidad (relativos o escalados) para la glucólisis de levadura determinados mediante COPASI.

  • las columnas muestran sustratos, no enzimas
  • Las células verdes (con elasticidades positivas) son generalmente para sustratos para sus enzimas diana (por ejemplo, glucosa-6-fosfato para fosfoglucomutasa).

También se pueden determinar otras sensibilidades genéricas. Por ejemplo, cambios menores (incrementales) en Km, Vm o Kix para enzimas específicas podrían afectar los flujos en una vía.

Un vínculo entre los coeficientes de control del sistema y los coeficientes locales. :

¿Pensaría que debería haber alguna relación entre una variable del sistema, como el coeficiente de control de flujo, y una variable local, como el coeficiente de elasticidad? Existe y está expresado por el Teorema de conectividad (abajo). Si muchas enzimas diferentes actúan sobre un sustrato S (i & hellip & hellip n), lo cual es muy probable especialmente para los puntos de ramificación en las vías metabólicas, entonces se puede demostrar que


La velocidad inicial de una reacción enzimática

El experimento básico en el estudio del comportamiento de las enzimas es la medición de la apariencia del producto en función del tiempo (figura 11.5). A esto se le suele llamar ensayo enzimático. El producto aparece más rápidamente al comienzo de la reacción. A medida que avanza la reacción, la velocidad a la que aparece el producto se ralentiza y finalmente se vuelve cero cuando el sistema ha alcanzado el equilibrio. Todas las reacciones son en principio reversibles, por lo que la velocidad global observada de la reacción es en realidad la diferencia entre la velocidad a la que se forma el producto y la velocidad a la que el producto se descompone de nuevo en la reacción inversa. En muchas reacciones enzimáticas, el equilibrio se encuentra fuertemente hacia el producto.

EN PROFUNDIDAD 11.1 Qué medir en un ensayo enzimático

En un ensayo enzimático medimos la apariencia del producto en función del tiempo. En principio, podríamos hacer esto iniciando reacciones idénticas en una serie de tubos de ensayo y deteniendo la reacción en cada tubo de ensayo en un momento diferente después del inicio y luego midiendo la cantidad de producto en cada tubo.

Sin embargo, si el sustrato o el producto tienen una propiedad que se puede medir mientras se desarrolla la reacción, entonces el ensayo completo se puede realizar en un tubo de ensayo. Muchos ensayos enzimáticos se realizan utilizando cambios en la absorción de luz cuando el sustrato se convierte en producto. Pueden usarse otras propiedades ópticas. En su trabajo original, Michaelis y Menten estudiaron una enzima que descompone el disacárido sacarosa en glucosa y fructosa. La mezcla de glucosa más fructosa hizo girar la luz polarizada de manera diferente a la sacarosa, y usaron esta propiedad para seguir el curso de la reacción. Si no hay una propiedad óptica conveniente, entonces otras pueden estar disponibles, por ejemplo, se puede monitorear el progreso de una reacción en la que el glucógeno polisacárido (página 30) es hidrolizado por enzimas digestivas midiendo la caída resultante en la viscosidad.

Podemos simplificar el análisis de las reacciones enzimáticas si consideramos solo el inicio de la reacción, cuando no hay producto presente y, por lo tanto, se puede despreciar la reacción inversa. La velocidad de reacción en el tiempo cero (la velocidad inicial v0, a veces llamada velocidad inicial) se calcula trazando una gráfica de la concentración de producto en función del tiempo y midiendo la pendiente en el tiempo cero (figura 11.5). En la práctica, la pendiente se mide sobre el primer 5% de la reacción total. La velocidad inicial, v0, se expresa convenientemente como la tasa a la que aumenta la concentración del producto, es decir, moles por litro por segundo.

Las enzimas deben analizarse en condiciones controladas porque la temperatura, el pH y otros factores alteran la actividad. La mayoría son catalizadores tan eficaces que deben ensayarse en condiciones en las que la concentración de la enzima es siempre mucho menor que la concentración del sustrato. De lo contrario, la reacción terminaría en una fracción de segundo.

Figura 11.5. Definición de v0, la velocidad inicial de una reacción química.

Las enzimas se estudian por muchas razones. La comprensión de cómo logran su excelencia y especificidad catalítica es de interés fundamental y tiene muchas aplicaciones prácticas a medida que los usamos cada vez más en procesos industriales e incluso buscamos diseñar enzimas para tareas particulares. Las mediciones de las concentraciones y propiedades de las enzimas nos permiten estudiar los procesos dentro de las células y los organismos. El punto de partida de cualquier estudio de una enzima es determinar su actividad, medida como kcat, y cuán estrechamente puede unirse a su sustrato: su afinidad por el sustrato. La afinidad del sustrato se mide mediante otra constante llamada constante de Michaelis, KM. Ahora explicaremos cómo se miden estas constantes.


Investigación: Concentraciones de enzimas y sustratos

Objetivos:

para observar reacciones enzimáticas y cuantificar los productos creados en esas reacciones

para determinar el efecto de las tasas de reacción de concentración de sustrato y enzima

Información de contexto:

Peróxido de hidrógeno (H2O2) es un subproducto común pero venenoso del metabolismo celular, pero H2O2 no se acumula en las células porque se descompone en agua y gas oxígeno. La descomposición del peróxido de hidrógeno es facilitada por la catalasa, una enzima presente en la mayoría de las células.

Una molécula de catalasa puede catalizar la descomposición de aproximadamente 4 x 10 7 moléculas de H2O2 ¡por segundo! La catalasa se almacena en vesículas especiales de la célula llamadas peroxisomas.

En esta actividad de laboratorio, utilizará catalasa de levadura para observar cómo el aumento y la disminución de la concentración de la enzima y el sustrato pueden afectar la velocidad de reacción.

  • Peróxido de hidrógeno al 3%
  • 4 vasos o tazas para H2O2 diluciones
  • 5 tazas pequeñas para diluciones de levadura
  • Cilindros graduados
  • Papel de filtro y perforadora
  • Pinzas
  • Cronómetro o temporizador
  • Levadura activa seca

Cree su solución de catalasa de stock

1. Disuelva 1 cucharadita (2-4 gramos) de levadura en 200 ml de agua tibia.
* Es posible que esta solución ya esté hecha para ti.

2. Mezclar bien y dejar reposar durante unos 3 minutos.

3. Revuelva suavemente para mantener mezclados la solución y la levadura.

Observación de la actividad de la catalasa

1. Vierta 80 ml de H2O2 en un vaso de precipitados pequeño.

2. Corte un disco de papel de filtro con una perforadora.

3. Use unas pinzas para empapar el disco perforado en su catalasa original.

4. Coloque el disco en un vaso de precipitados con H2O2. Observe lo que sucede con los discos cuando se vierten en peróxido.. Si no sucede nada, es posible que deba solucionar el problema de su experimento. Intente agitar su solución de catalasa o sumerja el disco en el H2O2 para romper la tensión superficial. Si aún no ve que sucede nada, consulte a su instructor.

5. Realice este procedimiento nuevamente y registre el tiempo que tarda el disco en caer y luego subir a la superficie. Realiza múltiples intentos para perfeccionar tu técnica. Convierta todas las lecturas en segundos para obtener un promedio. Coloque sus datos en la primera columna de la tabla de datos.

Efecto de la concentración de sustrato

El h2O2 comenzó en el 3%. Ahora diluirá el peróxido para cambiar su concentración.

1. Coloque 40 ml de H2O2 en un vaso de precipitados nuevo. Agrega 40 ml de agua. H2O2 concentración = 1,5%

2. Coloque 20 ml de H2O2 en un vaso de precipitados nuevo. Agregue 60 ml de agua. H2O2 concentración = .75%

3. Coloque 10 ml de H2O2 en un vaso de precipitados nuevo. Agregue 70 ml de agua. H2O2 concentración = .375%

4. Realice el procedimiento de disco flotante para cada concentración. Puede hacer varias pruebas al mismo tiempo.


5. Cree un gráfico que compare los promedios de cada concentración. (Asegúrese de etiquetar sus ejes).


6. Según sus datos, ¿cómo se concentración del sustrato afectar la enzima velocidad de reacción? Sugiera una RAZÓN para estos resultados.

Efecto de la concentración de enzimas

Su solución madre de catalasa es su solución al 100%. Cree soluciones diluidas de acuerdo con las proporciones a continuación y coloque cada una en tazas pequeñas. Estos vasos se utilizarán para sumergir los discos de papel de filtro.

  1. 100% = 20 ml de catalasa + 0 ml de agua
  2. 80% = 16 ml de catalasa + 4 ml de agua
  3. 60% = 12 ml de catalasa + 8 ml de agua
  4. 40% = 8 ml de catalasa + 12 ml de agua
  5. 20% = 4 ml de catalasa + 16 ml de agua

1. Realice el procedimiento de disco flotante para cada concentración.

2. Utilice sus datos para hacer una AFIRMAR que responde a la pregunta: ¿Cómo concentración de la enzima afectar el velocidad de reacción.

3. Proporcionar EVIDENCIA para esta afirmación resumiendo brevemente sus datos u observaciones.

4. Sugiera un RAZÓN para su reclamo. Aquí es donde se considera lo que los científicos entienden sobre las enzimas y cómo las enzimas y los sustratos interactúan entre sí. Tu razonamiento puede incluir bosquejos.

Síntesis

10. Un inhibidor competitivo se adhiere a los sitios activos de las enzimas. Discutir cómo los inhibidores cambiarían la velocidad de reacción. de catalasa. Cree un modelo (dibujo) para respaldar su afirmación.

11. Dibuja una configuración experimental que podría utilizar para probar los efectos de la temperatura en las velocidades de reacción. Anote su dibujo con descripciones para que un lector pueda entender claramente su diseño. Considere sus variables y lo que medirá.

12. El comienzo de esta práctica de laboratorio enumera dos objetivos. Resume lo que has aprendido en este laboratorio para lograr esos dos objetivos.

Para ahorrar tiempo, preparo la solución de catalasa unos 20 minutos antes del laboratorio, esto también le da tiempo a la levadura para activarse. Los vasos de precipitados funcionan mejor para el peróxido de hidrógeno porque puedes ver los discos en la parte inferior (los vasos de plástico transparente pueden sustituirlos). Los vasos Dixie o los vasos para medicinas funcionan para las diluciones de peróxido.

Los estudiantes observan que no todas sus pruebas son iguales. Por lo general, hablo de por qué los experimentos biológicos son desordenados e inconsistentes. Algunos señalan que el color de la solución de levadura varía de arriba a abajo y que podría importar cuánto sumerja los discos y cuánto tiempo los mantenga allí.


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Investigación: Concentraciones de enzimas y sustratos

Los estudiantes que completen el laboratorio de Investigación de Enzimas pueden explorar más las enzimas con este laboratorio sobre cómo las concentraciones del sustrato (peróxido de hidrógeno) y la enzima (catalasa) pueden afectar la velocidad de reacción. En el primer experimento, los estudiantes simplemente hicieron un juicio sobre la cantidad de burbujeo para indicar la velocidad de reacción, aunque esta es una medida burda. Como extensión, los estudiantes pueden perfeccionar esta técnica utilizando un procedimiento de disco flotante. Cree una solución madre de levadura (aproximadamente 2 gramos en 100 ml de agua) para mostrar cómo se puede sumergir un disco de papel de filtro en la solución de levadura y luego colocarlo en peróxido de hidrógeno. El disco se hundirá brevemente y luego flotará hacia la superficie. A continuación, puede calcular el tiempo que tarda en llegar a la superficie como una medida de la velocidad de reacción.

Pregunta de orientación: ¿Cómo afecta el aumento de la concentración del sustrato o la enzima a la velocidad de reacción?

2H2O2 → 2H2O + O2

Este laboratorio se puede convertir en un laboratorio de investigación fácilmente al no darles a los estudiantes las instrucciones paso a paso, sino pedirles que desarrollen sus propios experimentos. Básicamente, les mostraría la técnica del disco flotante como una medida de la velocidad de reacción y luego desarrollarían el procedimiento.

Tiempo requerido: 45-60 minutos
Nivel de grado: 11-12

HS-LS1-2 Desarrollar y utilizar un modelo para ilustrar la organización jerárquica de los sistemas que interactúan que proporcionan funciones específicas dentro de los organismos multicelulares.

Prácticas científicas: 1. Hacer preguntas (para la ciencia) 2. Desarrollar y usar modelos 3. Planificar y realizar investigaciones 4. Analizar e interpretar datos


Experimento de enzimas digestivas de biología

Diseñe un experimento en el que investigará una enzima digestiva & # 8217s efecto sobre la digestión & # 8221 Pregunta de investigación: Para determinar el efecto de la concentración de enzima en la velocidad de digestión. Esto se hará aumentando la concentración de la enzima diastasa e investigando su efecto sobre la velocidad de digestión del almidón. La velocidad estará determinada por la cantidad de tiempo que se tarda en digerir completamente el almidón en polvo, la digestión completa estará indicada por el cambio de color de la solución por el yodo.

Hipótesis: Mi hipótesis es que un aumento en la concentración de enzimas provocará una sugestión más rápida de almidón. Esto significa que aumentará la tasa de digestión del almidón. La información de antecedentes explica que los sustratos se unen al sitio activo de una enzima mediante el movimiento aleatorio de las moléculas en los líquidos. Un aumento en la concentración de enzimas aumentará la frecuencia de colisiones que tienen lugar entre los sustratos y las enzimas, formando más complejos sustrato-enzima en un tiempo más corto, lo que significa que se descomponen los sustratos en un período de tiempo más corto.

Entonces vemos aquí cómo un aumento en la concentración de la enzima diastasa aumentará la tasa de digestión del almidón. Aunque la cantidad de sustratos puede ser un factor limitante, ya que un aumento en la concentración de enzima no provocará ningún aumento adicional en la velocidad de digestión, ya que no hay más sustrato para digerir. Esquema de gráfico predictivo: este es el esquema de uva predictivo de la e diastasa sobre la tasa de digestión del almidón.

Variables: Variable independiente: & # 8211 Concentración de la enzima diastasa t tot concentración de la enzima La precisión en el aumento de la concentración de la enzima diastasa se mantendrá asegurando la cantidad adecuada de diastasa en polvo disuelta en 100 ml de agua destilada en incrementos controlados ( Incrementos de 1 gramo de 1 a 5 gramos). Variable dependiente: & # 8211 Tiempo que tarda el almidón en ser completamente digerido (visto por cambio de color) Variables controladas: 1. Temperatura La temperatura se mantendrá constante al no dar ningún tratamiento a la temperatura ambiente del laboratorio escolar ya estándar.

El experimento se llevará a cabo en el mismo lugar al mismo tiempo para garantizar que la temperatura esté controlada. Todas las reacciones se mantendrán a la misma temperatura. 2. Nivel de pH El nivel de pH se mantendrá constante asegurándose de que todas las reacciones del experimento entre la amilasa y el almidón se produzcan al mismo pH. Dado que la diastasa funciona mejor a un pH de alrededor de 7, todas las reacciones a medida que aumenta la concentración de diastasa se producirán en un medio acuoso. 3. Presión La presión se mantendrá constante al no dar ningún tratamiento a la presión estándar de la sala de laboratorio de la escuela.

Entonces, el experimento se realizará en el mismo lugar al mismo tiempo para garantizar la misma altura desde el nivel del mar que afectará la presión. 4. Concentración de almidón Deberá controlarse la concentración de sustrato, ya que también afecta la velocidad de digestión. Se controlará asegurando que la misma concentración de almidón en polvo suspendido en agua reaccione en el medio acuoso con enzimas para todas las reacciones. 5. Concentración de yodo La concentración de la solución de yodo se controlará ya que afecta la intensidad del color de la solución de almidón. Me aseguraré de que solo se utilicen dos gotas de yodo en todas las reacciones.

Materiales: Almidón en polvo Diastasa en polvo Agua destilada Solución de yodo Aparato: Vaso de precipitados (2) Temporizador (1) Ordenador portátil (1) Cilindro de medición (1) Espátula (1) Pipeta (1) Báscula (1) Platos de plástico azul Diseño de la configuración del equipo Procedimiento 1. Disuelva 1 gramo de Diastasa en polvo en 100 ml de agua destilada en un vaso de precipitados 2. Suspenda 5 gramos de almidón en polvo en 100 ml de agua destilada en un vaso de precipitados diferente 3. Con una pipeta, coloque dos gotas de solución de yodo en el Suspenda el vaso de precipitados de almidón y revuelva, esto debería darle un color azul-negro 4.

Vierta la diastasa disuelta en el vaso de precipitados con el almidón suspendido y comience a medir el tiempo inmediatamente 5. El color azul-negro debe residir en el color marrón del yodo original 6. Registre el tiempo que tarda el color azul-negro en residir en el yodo original color marrón, esto significará que el almidón disuelto ha sido completamente digerido 7. Calcule la tasa de sugerencia de almidón dividiendo la concentración inicial de almidón disuelto entre el tiempo que tarda el almidón en ser completamente digerido 8. Repita los pasos 1-7 tres veces , se necesitan múltiples ensayos para calcular la media de una prueba justa 9.

Repita los pasos 1-8 pero disuelva 2 gramos de Diastasa en polvo en 1 ml de agua destilada en un vaso de precipitados 1 Repita los pasos 1-8 pero disuelva 3 gramos de Diastasa en polvo en 100 ml de agua destilada en un vaso de precipitados 11. Repita los pasos 1-8 pero disolviendo 4 gramos de Diastasa en polvo en 100 ml de agua destilada en un vaso de precipitados 12. Repita los pasos 1-8 pero disolviendo 5 gramos de Diastasa en polvo en 100 ml de agua destilada en un vaso de precipitados 13. Los datos se presentarán en una tabla correctamente construida y se interpretará en un gráfico de líneas que muestra el efecto de la concentración de la enzima diastasa en el tiempo que se tarda en digerir completamente el almidón 14.


Asignación: Informe de laboratorio de enzima y biología n. ° 8211

[1] Cálculo de muestra: muestre el cálculo de la velocidad de reacción de la enzima para la Prueba 1.

[2] Convierta las concentraciones de enzima de 2.5%, 5.0% y 10% en unidades ppt.

[3] Para el Procedimiento I / Tabla I, identifique:

Variable independiente: Concentracion de Oxigeno

Variable dependiente: Tasa de reacción enzimática

Variables de control: Tiempo transcurrido

[4] Dibuje un gráfico de la variable independiente en el eje x (abscisas) y la variable dependiente en el eje y (ordenada). Etiquete los títulos y las unidades de los ejes.

Procedimiento II y # 8211 Tasa de reacción enzimática y # 8211 Dependencia de la temperatura

Complete las tablas a continuación utilizando sus datos y la información que se encuentra en la pestaña Antecedentes (consulte la sección Resumen de fórmulas necesarias)

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Observaciones y preguntas

[5] Cálculo de muestra: muestre el cálculo de la velocidad de reacción de la enzima para la Prueba 1.

[6] Con los datos que informó en la tabla anterior, describa el efecto de la temperatura en la velocidad de reacción.

Procedimiento III & # 8211 Tasa de reacción enzimática & # 8211 Dependencia del pH

Complete la tabla a continuación con sus datos y la información que se encuentra en la pestaña Antecedentes (consulte la sección Resumen de fórmulas necesarias)

Observaciones y preguntas

[7] Cálculo de muestra: muestre el cálculo de la velocidad de reacción de la enzima para la Prueba 1.

[8] Elija un formato de gráfico de barras o gráfico de líneas y trace los datos para los Procedimientos II y III. Grafique los datos de cada procedimiento en una gráfica separada.

[9] Compare la gráfica de los datos de los Procedimientos I, II y III. Describe las diferencias entre las tres parcelas.

[10] ¿Qué conclusiones se pueden extraer sobre los efectos de la concentración, la temperatura y el pH en la velocidad de reacción después de comparar las gráficas de los tres Procedimientos diferentes?

[11] Elija uno de los factores que impacta la velocidad de reacción (concentración, temperatura o pH) y, en sus propias palabras, proporcione una explicación biológica plausible de sus resultados experimentales para ese factor.


El efecto de la concentración de enzimas sobre la actividad enzimática - Bibliografías de biología - al estilo de Harvard

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Ficha biográfica: factores que afectan la actividad enzimática

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Investigar cómo la concentración de enzimas afecta la velocidad inicial de una reacción controlada por enzimas.

En el texto: (Investigar cómo la concentración de enzimas afecta la velocidad inicial de una reacción controlada por enzimas, 2016)

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Sciencesolve y jguida

¿Cuáles son dos formas de mejorar la validez de un experimento? - Ayuda con la tarea - eNotes.com

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Biología AQA AS

2008 - Nelson Thornes - Cheltenham

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Informe de laboratorio de enzimas

Abstracto
En este ejercicio de laboratorio, se realizan estudios de la enzima catalasa, que acelera la descomposición del peróxido de hidrógeno en agua y oxígeno. El propósito era aislar la catalasa del almidón y medir la tasa de actividad en diferentes condiciones. El laboratorio también se llevó a cabo en asociación con un segundo laboratorio que midió los efectos de un inhibidor sobre las enzimas. Los cambios de temperatura y pH junto con la concentración de sustrato y la concentración de enzima fueron las condiciones probadas en el experimento. Cuatro clases de Biología AP realizaron este experimento y los datos presentados en este informe reflejarán los promedios de dichas clases. En las secciones de discusión posteriores, será muy obvio que el error humano fue el factor decisivo en la recopilación de datos.

Introducción
Las enzimas son catalizadores biológicos que llevan a cabo miles de reacciones químicas que ocurren en las células vivas. Generalmente proteínas grandes, las enzimas están formadas por varios cientos de aminoácidos y, a menudo, contienen un grupo no proteínico esencial en el catalizador real.

Cuando una enzima puede funcionar durante más tiempo, se dice que está desnaturalizada. Hay varios factores que contribuyen a la desnaturalización de la enzima que también determinan la forma de la enzima. Estos factores están muy estrechamente regulados tanto en organismos vivos como en entornos de laboratorio, para lograr una actividad enzimática óptima. La temperatura de la reacción enzimática o de la propia enzima ayudará a determinar la tasa de actividad de la función. Lo mismo ocurre con el pH de la reacción enzimática. Los otros factores incluyen la concentración de sustrato (un sustrato es la sustancia sobre la que se actúa) y la concentración de enzimas.

Las clases de Biología AP realizaron este estudio para examinar los efectos de los cambios en las condiciones óptimas para la actividad enzimática. Procedimiento
Se sumergió un disco de papel de filtro en la solución de enzima durante aproximadamente 15 segundos. Luego se eliminó de la solución.